تُعتبر البروتينات جزءًا أساسيًا من الحياة، حيث يُمكن تقسيمها بشكل غير رسمي إلى ثلاثة أصناف: البروتينات الكروية، والبروتينات الهيكلية، والبروتينات الغشائية. في هذا المقال، سنتناول كل فئة بالتفصيل.
البروتينات
- تُعرّف البروتينات على أنها جزيئات حيوية كبيرة، تتكون من سلسلة أو عدة سلاسل من الأحماض الأمينية، وتؤدي العديد من الوظائف الحيوية داخل أجسام الكائنات الحية.
- من بين الوظائف التي تقوم بها البروتينات: الاستجابة للمؤثرات، توفير هيكل للخلايا، تحفيز التفاعلات الكيميائية الحيوية، بالإضافة إلى نقل الجزيئات عبر الجسم.
- تختلف البروتينات بشكل كامل عن بعضها البعض استنادًا إلى تسلسل الأحماض الأمينية فيها، والذي يمثل الأساس لتحديد التسلسل النووي للجينات المشفرة لها.
- تساعد التركيبة الفريدة للأحماض الأمينية في تشكيل بنية البروتينات ثلاثية الأبعاد، والتي تحدد بدورها نشاط كل بروتين على حدة.
تكوين البروتينات
- تتكون البروتينات من مركبات عضوية ذات وزن جزيئي مرتفع، تتألف من العديد من الأحماض الأمينية المرتبطة بواسطة روابط ببتيدية.
- تتكون السلاسل من الأحماض الأمينية، وتعرف بعديدات الببتيد، حيث تحتوي البروتينات عادةً على جزئ واحد أو أكثر من عديدات الببتيد، وهناك أيضًا عديدات ببتيدية قصيرة تحتوي على أقل من 20 إلى 30 حمضاً أمينيًا.
- نادرًا ما تُعتبر البروتينات القليلة باسم الببتيدات، والتي تمثل الشفرات الجينية لأحماض أمينية تساهم في تكوين البروتين.
الشفرة الجينية
- تتضمن الشفرة الجينية لبعض الكائنات مادة السيلينوسيستين، وفي بعض العتائق بيروليسين، والتي قد تُستخدم خلال التخليق الحيوي للبروتين أو بعده بفترة وجيزة.
- بعد عملية التخليق، يتم تعديل الأحماض الأمينية بشكل كيميائي من خلال تعديلات ما بعد الترجمة التي تغير خصائصها الكيميائية والفيزيائية.
- ترتبط مجموعات غير ببتيدية بمعظم البروتينات، وتعرف بالمجموعات الضميمية، والتي تلعب دورًا في تحقيق وظائف محددة.
- تعمل العديد من الجزيئات البروتينية بشكل متكامل لتحقيق هيكلية مستقرة، حيث لا يمكن للبروتينات البقاء لفترة طويلة بعد تخليقها، بل تُعاد تدويرها عبر آلية الخلية المعروفة بدورة البروتين.
- يتراوح متوسط عمر البروتينات في خلايا الثدييات بين يوم ويومين، حيث تتحلل البروتينات القابلة للاضطراب بسرعة أكبر بسبب استهدافها للتدمير.
علاقة الشفرة الجينية بالبروتينات
- تُعتبر بعض البروتينات جزيئات هامة مثل عديدات السكريات والأحماض النووية، وهي تُسهم في جميع العمليات الخلوية.
- تعمل العديد من البروتينات كإنزيمات، مما يساعد في تحفيز التفاعلات الكيميائية الحيوية، وهي ضرورية لعمليات الأيض.
- تشمل البروتينات الهيكلية مثل الميوسين والأكتين، الموجودة في البروتينات العضلية، والتي تحافظ على شكل الخلية.
- تسهم بروتينات أخرى في نقل واستقبال إشارات الخلايا، الالتصاق الخلوي، ودورة الخلية، مما يجعلها ضرورية في غذاء الإنسان والحيوانات.
- تُعتبر الأحماض الأمينية الأساسية التي لا يُمكن للجسم تخليقها ضرورية لعملياته الحيوية، حيث يتم استخراج البروتينات من مكونات خلوية أخرى باستخدام تقنيات مثل الطرد المركزي أو الترسيب.
- تُسهّل الهندسة الوراثية تنقيح البروتينات من خلال تطبيق تقنيات معينة.
طرق الهندسة الوراثية في تنقية البروتينات
- توجد تقنيات متعددة لتنقية البروتينات، مثل الكيمياء النسيجية المناعية، البلورات السينية، الرنين المغناطيسي النووي، والطيف الكتلي.
- تمتاز البروتينات بكونها مكونة من سلاسل خطية من الأحماض الأمينية، التي يمكن أن تتفاوت في عددها.
- تُعتبر الكربونات والأحماض الأمينية الرئيسية جزءًا أساسيًا من بنية البروتين، باستثناء البرولين الذي يملك بنية حلقية خاصة.
- تعتمد الخصائص والتركيبات الكيميائية للبروتينات على تركيب الأحماض الأمينية وعددها.
- تساهم الروابط الببتيدية في تحديد الزوايا والأشكال في التركيب الجزيئي للبروتين.
- تُعرف نهاية السلسلة التي تحتوي على مجموعة أمينية بالنهاية N، بينما تُعرف النهاية التي تحتوي على مجموعة كربوكسيلية بالنهاية C.
وفرة البروتينات داخل الخلايا
- يمكن تقدير أن البكتيريا المتوسطة الحجم تحتوي على حوالي مليوني بروتين في كل خلية، مثل الإشريكية القولونية.
- تحتوي البكتيريا الصغيرة على عدد أقل، يتراوح بين 50 ألف إلى مليون بروتين، بينما تحتوي خلايا حقيقيات النوى على أعداد أكبر.
- تتواجد في خلايا الخميرة حوالي 50 مليون بروتين، بينما تتراوح عدد البروتينات في خلايا الإنسان من مليار إلى ثلاث مليارات.
- يتباين تركيز نسخ البروتينات الفردية بين عدد كبير من الجزيئات لكل خلية، وصولًا إلى 20 مليون بروتين في بعض الحالات.
- يعتمد عدد البروتينات المشفرة على التحفيز الخارجي ونوع الخلية، حيث يُعتبر عدد البروتينات في الأوردة اللمفاوية أقل مقارنة بالأرقام العالمية.
- يتناسب عدد البروتينات المشفرة مع الكائنات الحية الأخرى، حيث تحتوي الفيروسات والبكتيريا على عدد مختلف من البروتينات جينوميًا.
عملية التخليق الحيوي
1- الخطوة الأولى
- تُركب البروتينات من الأحماض الأمينية باستخدام المعلومات المشفرة في الجينات، حيث يمثل كل تسلسل نوكليوتيدي في الجين المشفر تسلسلًا محددًا.
- تتكون الشفرة الجينية من ثلاث مجموعات من النوكليوتيدات تُعرف بالكودونات، حيث يتم إنتاج النوكليوتيدات بشكل متسلسل.
- ترمز كل مجموعة من ثلاثة نوكليوتيدات إلى حمض أميني، كما هو موضح في أمثلة مثل AUG الذي يرمز إلى الميثيونين.
- تتضمن الشفرة المورثية أربعة نوكليوتيدات، مما يُنتج 64 كودون، وهو عدد يفوق بكثير عدد الأحماض الأمينية.
- تُنسخ الجينات المشفرة في الحمض النووي إلى RNA بواسطة إنزيمات مثل البولي ميراز RNA.
2- الخطوة الثانية
- يتعلق الأمر بإجراء تعديلات بعد الترجمة حتى يتشكل RNA الرسول الناضج، الذي يُستخدم كقالب لتخليق البروتين عبر الريبوسوم في حقيقيات النوى.
- بعد إنتاج RNA الرسول، يُستخدم مباشرة أو بعد ارتباطه بالريبوسوم ونقله من الغشاء النووي.
- يتم إنتاج RNA الرسول في نواة الخلية ثم ينتقل إلى السيتوبلازم، حيث يحدث تخليق البروتين.
- يمكن أن يصل معدل تخليق البروتين في بدائيات النوى إلى عشرين حمضًا أمينيًا في الثانية الواحدة، وهو أعلى مقارنة بحقيقيات النوى.
تفاصيل عملية تخليق البروتين باستخدام RNA الرسول
- تُعرف عملية تخليق البروتين من RNA الرسول بعملية الترجمة، حيث يرتبط RNA الرسول بالريبوسوم، ويُقرأ ثلاث نوكليوتيدات في كل مرة.
- يجب مطابقة كل كودون مع الدواء المقابل الموجود في RNA الرسول الناقل، الذي يحمل الحمض الأميني المناسب.
- يقوم الإنزيم المسؤول عن تحميل الأحماض الأمينية الصحيحة بإعداد RNA الناقل، مما يُساهم في تطوير السلسلة الببتيدية.
- يُمكن قياس طول البروتين الناتج بناءً على عدد الأحماض الأمينية، حيت يُعبر عن الكتلة المولية بوحدات الدالتون.
- تزداد الطول المتوسط للبروتين من العتائق إلى حقيقيات النوى إلى البكتيريا.
طرق التخليق الكيميائي للبروتينات
- تُستخدم تقنيات عدة لتخليق البروتينات الكيميائية القصيرة، بما في ذلك تخليق الببتيد.
- تعتبر الأساليب الكيميائية مشابهة للتخليق العضوي وتسمح بإدراج الأحماض الأمينية غير الطبيعية في سلاسل الببتيد.
- تساعد هذه الطرق في مجالات الكيمياء الحيوية المخبرية والعلمية، لكنها ليست جميعها سوقية.
- يُعزى عدم نجاح بعض طرق التخليق الكيميائي إلى البروتينات التي تتجاوز 300 حمض أميني، حيث يصعب الحصول على هيكلها الطبيعي.
- عادة ما تبدأ طرق التخليق الكيميائي من النهاية C وتتجه إلى النهاية N، عكس التفاعل البيولوجي الطبيعي.
البنيات ثلاثية الأبعاد
1- التعريف الأول
- يتكون كل البروتين من بنية فريدة ثلاثية الأبعاد، يتم التعرف على شكلها الطبيعي في الحالة المتوطنة.
- يمكن أن تتشكل العديد من البروتينات بشكل تلقائي بفضل الخصائص الكيميائية للأحماض الأمينية، رغم الحاجة إلى بروتينات مساعدة في بعض الأحيان.
- تساعد الشابرونات في تسهيل عملية الانطواء إلى حالتهم الطبيعية، حيث تُقسم للبنيات الأولية والثانوية.
- تشمل البنية الأولية تسلسل الأحماض الأمينية المرتبطة، بينما تتضمن البنية الثانوية تشكيلات مستقرة بواسطة الروابط الهيدروجينية.
- تتواجد البنيات الثانوية بشكل متكرر في مناطق مختلفة من نفس الجزيء البروتيني.
2- التعريف الثاني
- تشير البنية الثالثية إلى الشكل العام لجزيء واحد من البروتين والعلاقات الفراغية بين البنيات الثانوية.
- تتأثر البنيات الثالثية بعوامل غير محلية مثل تأثير كرة الماء والجسر الملحي، وغالبًا ما تتولى مسؤولية وظائف البروتين.
- البروتينات ليست جزيئات صلبة فحسب، بل يمكن أن تتحول بين عدة أشكال أثناء تنفيذ وظائفها، مما يعرف بالتغيرات التشكلية.
- تحدث هذه التغيرات بفضل تفاعل الجزيئات والسلوك الحراري، مما يساهم في الأداء الكيميائي.
3- التعريف الثالث
- تنقسم البروتينات إلى ثلاثة أقسام بناءً على البنيات الثالثية القياسية، وهي البروتينات الكروية، البروتينات الصلبة، والبروتينات الغشائية.
- تكون معظم البروتينات الكروية قابلة للذوبان، بينما تساهم البروتينات الصلبة مثل الكولاجين في الهيكلية.
- تُعَد الكيراتين والبروتينات الغشائية مسؤولة عن بناء الأظافر والشعر، وتعمل كمستقبلات للجزيئات.
- تساعد المستقبلات في توفير قنوات مرور الجزيئات القطبية أو المشحونة عبر الغشاء الخلوي، مما يوضح أهمية البروتينات في الكائنات الحية.
- بذلك، يجب أن تحصل الكائنات الدقيقة والنباتات والإنسان على العديد من الأحماض الأمينية من الغذاء المتناول.
